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Alt 12.01.2018, 20:24   #1   Druckbare Version zeigen
david_2k18 Männlich
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 3
Bestimmen der Nettoladung einer Aminosäure

Hallo zusammen

Ich verstehe leider überhaupt nicht genau, wie man eine Nettoladung einer Aminosäure bestimmen kann. Folgende Sequenz ist gegeben:

Tyr-Gln-Asp-Phe-Trp-Arg-Cys-Asn-Met-Asn-Val-Lys-Glu-Ser-Asp-Thr

Gefragt ist die Ladung bei pH 2,7 und 10.
Die Lösung haben wir bereits und die einzige Angaben sind die pKs-Werte. So wie ich das verstanden habe, muss man zuerst diejenigen Aminosäuren anschreiben, von denen auch die Werte gegeben sind (Tyr, Asp, Arg, Cys, Lys, Glu, Asp und die der Carbonyl-Gruppen). Und so wie ich das verstanden habe, ist eine AS mit einem pKs-Wert oberhalb des pHs positiv oder unterhalb negativ geladen?
Jedoch ist es so, dass nicht immer alle AS eine Ladung haben.

Ich wäre froh, wenn mir das jemand Schritt für Schritt erklären könnte.

Gruss David
david_2k18 ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 14.01.2018, 14:22   #2   Druckbare Version zeigen
Lumpenstrumpf  
Mitglied
Beiträge: 1.047
AW: Bestimmen der Nettoladung einer Aminosäure

Huhu, erstmal ist es bei den Aminosäuren sinniger, von pI zu sprechen. Aufgrund der COOH- und der NH2-Gruppe hast du nämlich mind. 2 pKs, und wenn da noch ne geladene Gruppe in der Seitenkette ist, dann kommt da noch jeweils der pKs dazu. Also eine Aminosäure hat einen pI oder mehrere pKs.

Wenn der pH unterhalb des pI der Aminosäure ist, dann ist die Aminosäure positiv geladen, wenn der pH oberhalb des pI ist, dann negativ. Ich merk mir das immer so: bei niedrigem pH gibt es ganz viele freie H+, also sind auch die protonierbaren Gruppen protoniert, also NH3+ und COOH und damit also eine positive Nettoladung. Bei steigendem pH gibt es immer weniger H+ in der Lösung, also liegen die protonierbaren Gruppen mehr und mehr deprotoniert vor. Bei hohem pH mit wenig H+ also COO- und NH2 und damit eine negative Nettoladung.

Mit pH 2 und 10 hast du schon "Extremfälle", es gibt, wenn ich das richtig in Erinnerung habe, keine Aminisäure, deren pI kleiner als 2 oder größer als 10 ist.

Wenn du die einzelnen pKs-Werte gegeben hast, dann schreibe dir das Peptid mal als Strukturformel auf und schreibe an jede (de)protonierbare Gruppe die Ladung bei pH 10 bzw. pH 2.

Noch ein Tipp: Was passiert denn mit den COOH- und NH2-Gruppen in der Peptidbindung? Haben die noch ne Ladung?!
Lumpenstrumpf ist offline   Mit Zitat antworten
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